Medycyna blog - choroby: Dobry Lekarz - Wrocław, Poznań, Kraków

Hormon tyreotropowy wyizolowano na przełomie lat pięćdziesiątych i sześćdziesiątych, a w następnych latach udało się określić jego budowę, masę cząsteczkową i skład aminokwasów Tli]. Tyreotropina jest gli- koproteiną o m.cz. ok. 28 000 i jest zbudowana z dwóch różnych łańcuchów polipeptydowych, nazwanych podjednostką a i fi. Podjednostki te różnią się między sobą strukturą pierwszorzędową, wielkością, aktywnością biologiczną i właściwościami immunologicznymi.

Podjednostką a tyreotropiny ma m.cz. ok, 13 600, a w swojej strukturze pierwszorzędowej jest identyczna z podjednostkami a innych hormonów glikoproteinowych przysadki, a mianowicie folitropiny i lutropi- ny, oraz z podjednostką a choriogonadotropiny. Podjednostki a tych hormonów wykazują również identyczne właściwości immunologiczne.

W odróżnieniu od podjednostek a, jednostki fł charakteryzują się dużą dla każdego hormonu swoistością, różnią się składem aminokwasów i budową reszt cukrowych. Różnice te decydują o odmiennych właściwościach biologicznych tyreotropiny, lutropiny, folitropiny i choriogonadotropiny,

Podjednostki a i fl tyreotropiny syntetyzowane są przy udziale różnych genów jako oddzielne białka. Mechanizm łączenia się podjednostek w cząsteczkę tyreotropiny nie jest całkowicie poznany. Wykazano istnienie pewnych różnic w składzie aminokwasów tyreotropiny pochodzących od różnych gatunków zwierząt. Dzięki temu, że różnice te są niewielkie, tyreotropina izolowana z przysadek jednych gatunków wykazu- je działanie biologiczne u innych. Dłuższe (kilkudniowe) podawanie obcogatunkowej tyreotropiny powoduje jednak powstawanie przeciwciał, które mogą wykazywać wiązanie krzyżowe z natywną tyreotropiną.